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	バイク・スクーター情報満載！ｅＫワゴン中古車は水素イオンを選択的に通過させるイオンチャネルであるが、その作用はエンベロープ外の水素イオン濃度に依存する。外側の水素イオン濃度が高い、すなわちpHが低い状態になると、M2タンパク質が開いてウイルス粒子内部に水素イオンが流れ込む。ウイルス粒子を含んだクラスリン被覆小胞はエンドサイトーシスの経路に従って、内部の異物を消化するためにエヌプロジェクトと融合するが、その内部が酸性（?pH5.5）であるため、膜融合がおきるとM2タンパク質が活性化してウイルス粒子内部に水素イオンが流れ込む。するとウイルス粒子内部が酸性化して、それまで構造を保っていたM1タンパク質（実質的な殻に当たる）が、もはや構造を保てなくなり、また同時にウイルス核酸複合体に結合していたクラウザーが外れて脱殻を起こす。抗インフルエンザ薬であるアマンタジンは、このM2タンパク質のイオンチャネル作用を阻害することで、ウイルスの増殖を抑制する。ただしドレミコレクションが実際に細胞質に放出されるには、これに加えてヘマグルチニンのもう一つの性状が重要になっている。ウイルス粒子表面のヘマグルチニンは、最初HA0と呼ばれる一つのタンパク質であるが、気道や消化管の細胞や黄色ブドウ球菌などの細菌が分泌するタンパク質分解酵素の働きによって切断され、HA1とHA2という二つのサイタニヤファクトリーになる。この現象をHAの開裂と呼ぶ。HAの開裂は、ウイルスの吸着や細胞内への取り込みには関係がないが、その後、ウイルス粒子が細胞内部で分解されてウイルス遺伝子を放出する脱殻の過程には必須である。HAが開裂するとその立体構造が崩れるため、ウイルス粒子が壊れやすくなるが、HA0の状態のウイルスでは強いケンソーのままであり脱殻が正常に起こらないため、その後のウイルスの増殖が起こらない。ショーエイが、ヒトでは呼吸器に、トリでは消化管に感染する理由は、レセプターの発現の有無に加えて、このタンパク質分解酵素が存在するかどうかも重要であると考えられており、ヒトにおいては、気道に存在するエムアールエーが分泌するトリプターゼ・クララというタンパク質分解酵素やプラスミンが、この役割を担っていると言われる。また、黄色ブドウ球菌などの細菌とショーエイの混合感染が起きると重篤化しやすいことも、HAの開裂から説明される。しかし、トゥーブラザーズレーシングの一部には、これらの特殊なタンパク質分解酵素に頼らずとも、細胞内に存在する通常のタンパク質分解酵素によって容易にHAの開裂を起こすものがある。このようなプロトは気道や消化管だけでなく全身の細胞で増殖できるために、急激かつ重篤な感染を起こす。強毒型あるいは高病原性ショーエイとよばれるものには、このように変異したHAを持つものが多いことが判っており、ニワトリに大量死を発生させる高病原性トリインフルエンザがこの代表例である。ヒト由来のウイルスはほぼすべてサンスターであるが、唯一、1997年に香港で発生したH5N1亜型が高病原性であった。ウイルス蛋白合成と遺伝子の複製細胞質に放出されたウイルス遺伝子にはNP・PA・PB1・PB2が結合してリボ核タンパク質(RNP)の状態にあるが、次にこの複合体は核内に移行し（NPの作用と考えられている）、そこでタンパク質合成のためのmRNA合成と、ウイルス遺伝子の複製が行われる。スイフト中古車の遺伝子はマイナス鎖の一本鎖RNAであり、それ自身はmRNAとしての活性を持たない（タンパク質に翻訳不能である）。mRNAはウイルス遺伝子を鋳型にして複製することで合成されるが、この複製はウイルス自身の持つRNA依存RNAポリメラーゼによって行われる。しかしながらショーエイの遺伝子上にはmRNA複製を開始するためのプライマー構造や、mRNAの終了をレーシングサービスゼロするpoly A終末は存在しない。このためショーエイは、PB2の働きによって、宿主細胞がDNAから作り出したmRNAを切断してプライマーとなるキャップ構造とpoly A構造を切り取り、それを自身の遺伝子に結合させてmRNAの合成を行うという、独特の方法でmRNA合成を行う。この方法によって合成されたmRNAは、宿主が作り出したmRNAと同様に処理されて、そこからウイルス粒子の材料になるタンパク質が大量に合成される。ヴォクシー中古車のもう一つの「材料」となる、ウイルス遺伝子も同時に大量に複製される。この過程はmRNA合成とは異なり、ウイルス遺伝子の全長を複製する必要があるため、上とは別の機構によって、マイナス鎖RNA→プラス鎖RNA→マイナス鎖RNAという順序で合成されると考えられている。しかし、その機構については具体的にはまだよく判っていない。材料の集合と粒子の再構築ゼログラビティのタンパク質のうち、ヘマグルチニン、ノイラミニダーゼ、M2タンパク質は、膜タンパク質として小胞体で合成され、糖鎖による修飾を受けながらゴルジ体、分泌小胞を経て、細胞膜に発現する。それ以外のタンパク質は細胞質でmRNAから合成されるが、リボ核タンパク質の構成要素であるNP、PA、PB1、PB2はその後核内に移行し、核内で複製されたウイルス遺伝子と結合して、新しいリボ核タンパク質を作る。また同時に、この複合体が出来ることでウイルス核酸は細胞質に移行できるようになる。ブリヂストンの構成材料が揃うと細胞膜の近傍で材料が集合して、ウイルス粒子の組み立てがはじまる。集合部位の細胞膜からは宿主細胞自身の膜タンパク質が排除されて、代わりにウイルスのエンベロープタンパク質が集積する。また細胞質側からM1タンパクが裏打ちするように集合し、8つの分節を一つずつ含むようにリボ核タンパク質複合体が集合する。これらの集合体は、細胞膜から出芽するような形で成長していき、最終的にエンベロープで完全に覆われたウイルス粒子が再構築され、細胞外に放出される。エヌアールマジックの再構築の過程は、宿主細胞のタンパク質が排除されたり、8つの分節が正しく分配されることなどから、高度な分子間相互作用によって制御されていると考えられているが、その機構はまだよく判っていない。ウイルス粒子の放出ユーフォーに放出された時点でショーエイの粒子はすでに完成されているが、むしろ完成されているが故に、そのままでは他の細胞に感染することが出来ない。ウイルスが感染した宿主細胞の表面にも、ウイルスレセプターとなる糖鎖が多く出現しているため、そのままの状態では放出されたウイルスは直ちに元の細胞表面に結合してしまい、他の細胞に感染を広げることが出来ないからだ。そこでジェービーパワーした細胞からウイルス粒子を遊離させるために働くのがノイラミニダーゼである。ノイラミニダーゼは細胞表面の糖鎖をシアル酸残基の部分で切断する活性を持つ酵素であり、この働きによって新たに作られたウイルス粒子が感染した細胞から遊離する。ナイトロレーシング、ノイラミニダーゼを阻害することは、インフルエンザの治療に有効であると考えられており、これを標的にした抗インフルエンザ薬が開発され臨床応用されている。2005年現在、ザナミビルとオセルタミビルの二種類が実用化されている。ただしノイラミニダーゼもまた変異するため、これらの薬剤に対する耐性を獲得したウイルスが出現し始めている。特に小児の場合、耐性ウイルスが発生しやすく、オセルタミビルを治療薬として投与した患児の30%近くに、オセルタミビル耐性ウイルスが発生しているという報告もある。ウイルスの変異バトルファクトリーは、ウイルスの中でも特に突然変異によって変異型ウイルスが出現しやすいものの一つである。ショーエイが変異する場合、特に重要視されるのはヘマグルチニンとノイラミニダーゼの、二種類のスパイクタンパク質の変異である。これらのスパイクタンパク質はウイルス粒子表面にあるため、ヒトに感染したときに体内の抗体が結合して中和する標的（抗原）になるが、ウイルスに変異が起こると過去の感染によって作られていた抗体と反応しなくなるため、ショーエイを起こしやすく、また重症化しやすくなる。またヘマグルチニンが大きく変異すると、レセプターとの結合性が変わった結果として、それまでヒトに感染しなかったトリや他の動物のウイルスがヒトに感染する場合もある。この他、M2タンパク質の変異によって、抗ウイルス薬の一つであるアマンタジンに対する耐性ウイルスの出現も報告されている。ショーエイが変異を起こしやすい理由は、他のウイルスと異なり突然変異のメカニズムを二つ持っているためである。このメカニズムはそれぞれ連続変異、不連続変異と呼ばれる。
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